La ameloblastina (también llamada amelina o sheathlin en la literatura) es una glicoproteína de la matriz extracelular específica del desarrollo dental. Se sintetiza de forma exclusiva por los ameloblastos durante la fase secretora de la formación del esmalte y constituye, tras la amelogenina, la segunda proteína más abundante de la matriz orgánica del esmalte en desarrollo. Aunque las proteínas representan menos del 5% de la composición del esmalte maduro, la ameloblastina supone aproximadamente un 5–10% de todas las proteínas del esmalte, siendo el componente no-amelogénico más prominente de la matriz adamantina. Esta proteína es estrictamente del tejido dentario y está codificada por el gen AMBN, localizado en el cromosoma 4q21 humano. Su presencia es imprescindible para que la amelogénesis (el proceso de formación del esmalte) transcurra correctamente y resulte en un esmalte con la dureza y mineralización adecuadas.

En la actualidad, la ameloblastina tiene una gran relevancia en odontología tanto básica como clínica. La investigación odontológica contemporánea le presta especial atención debido a su papel fundamental en la biomineralización del esmalte y a su potencial aplicación en terapias regenerativas. De hecho, los estudios sobre las proteínas de la matriz del esmalte – incluida la ameloblastina – se centran en comprender su función en la formación del esmalte y en aprovechar su bioactividad para la ingeniería de tejidos dentales. Dado que los ameloblastos producen esmalte solo durante el desarrollo embrionario (el esmalte no se regenera de forma natural tras la erupción dental), entender moléculas como la ameloblastina es clave para abordar trastornos del esmalte y para diseñar estrategias de regeneración o reparación de tejido adamantino perdidoscielo.cl. En resumen, la ameloblastina representa un puente entre la ciencia básica dental y la innovación clínica, siendo un foco de interés tanto para profesionales e investigadores en odontología como para pacientes con patologías del esmalte que buscan enfoques avanzados de tratamiento.

Componentes y características principales

A nivel molecular, la ameloblastina es un polipéptido de unos 447 aminoácidos de longitud, con un peso molecular aproximado de 60–65 kDa en su forma completa. Es una fosfoproteína no colágena perteneciente a la familia de proteínas SCPP (secretory calcium-binding phosphoproteins), un grupo de proteínas extracelulares especializadas en tejidos mineralizados como esmalte y hueso. Una característica notable es que se trata de una proteína intrínsecamente desordenada (IDP), es decir, no adopta una estructura tridimensional rígida por sí misma, sino que permanece flexible y puede plegarse al interactuar con otras moléculas. Tras ser secretada al espacio extracelular del esmalte en formación, la ameloblastina es rápidamente sometida a proteólisis por enzimas específicas de la matriz del esmalte. En la etapa secretora de la amelogénesis, la metaloproteinasa MMP-20 (conocida como enamelysina) fragmenta la ameloblastina, y durante la etapa de maduración otra proteasa, la calicreína-4 (KLK4), continúa su degradación controlada. Como resultado, la proteína intacta casi no permanece completa en el esmalte maduro, sino que se encuentra en forma de fragmentos peptídicos. Estos fragmentos conservan actividad biológica y tienden a distribuirse en localizaciones específicas de la matriz: algunos se acumulan en ciertas zonas del esmalte (según el estadio de desarrollo), lo que sugiere que distintas porciones de la ameloblastina cumplen funciones especializadas a lo largo de la formación del tejido. Por ejemplo, se ha observado que los productos de degradación más pequeños se ubican entre los prismas de esmalte, mientras que las porciones más grandes permanecen asociadas a la superficie de los prismas, contribuyendo a la organización estructural del esmalte (detalle ampliado más adelante).

El gen AMBN que codifica la ameloblastina se expresa principalmente en el epitelio del órgano del esmalte y puede generar más de una variante de la proteína mediante splicing alternativo. En humanos se han identificado al menos dos isoformas de ameloblastina: la isoforma I de longitud completa (a menudo referida como AMBN “larga”) y una isoforma II ligeramente más corta (aproximadamente 15 aminoácidos menos que la isoforma I). Ambas isoformas comparten la mayor parte de la secuencia, incluyendo regiones críticas para la función. En particular, un segmento codificado por el exón 5 del gen (que corresponde a un péptido de 37 aminoácidos en el extremo N-terminal de la proteína) desempeña un papel clave en las propiedades bioquímicas de la ameloblastina. Este tramo peptídico confiere a la ameloblastina la capacidad de auto-asociación (formar agregados u oligómeros) y de interactuar con otros componentes de la matriz del esmalte. Estudios bioquímicos han demostrado que la ameloblastina tiende a existir en forma de complejos oligoméricos en condiciones fisiológicas, y que esta característica depende precisamente de la presencia del exón 5. Si experimentalmente se elimina o muta la secuencia de dicho exón, la proteína resultante pierde la capacidad de oligomerizar y solo se presenta como monómeros aislados, lo que conlleva consecuencias severas en la organogénesis dental: modelos murinos con ameloblastina monomérica desarrollan un esmalte anormal e irregular, semejante al de la amelogénesis imperfecta humana. Esto subraya la importancia de las interacciones intermoleculares de la ameloblastina para la formación adecuada del esmalte.

La secuencia de la ameloblastina presenta regiones con características distintivas que explican sus interacciones funcionales. Se puede dividir grosso modo en dos porciones: una región N-terminal (aproximadamente los primeros 200–220 aminoácidos) y una región C-terminal (los ~220 aminoácidos finales). La porción N-terminal es de carácter neutro o ligeramente básico, con abundancia de residuos de prolina y con algunos segmentos hidrofóbicos cortos; esta composición sugiere que el extremo N-terminal participa en interacciones proteína-proteína, tanto con otras moléculas de la matriz del esmalte como en la autoagregación de la propia ameloblastina. Por su parte, la porción C-terminal es altamente ácida (su carga neta es muy negativa a pH fisiológico), rica en aminoácidos como ácido glutámico y fosfoserina, lo que le confiere afinidad por cationes divalentes (especialmente calcio) y por superficies mineralizadas. Esta región C-terminal cargada podría actuar como un sitio de unión al calcio y a los cristales de hidroxiapatita en formación, contribuyendo a orientar o modular el proceso de mineralización de la matriz del esmalte. La diferenciación clara entre un dominio N-terminal interactivo y un dominio C-terminal ácido sugiere que la ameloblastina tiene una naturaleza bifuncional, interactuando por un extremo con otras proteínas (como la amelogenina, la enamelina u otras mencionadas más adelante) y por el otro con la fase mineral en crecimiento.

En cuanto a la expresión genética, la producción de ameloblastina está finamente restringida en tiempo y espacio durante el desarrollo dental. El gen AMBN se expresa transitoriamente en los ameloblastos durante la formación del esmalte y prácticamente se silencia una vez que estas células dejan de secretar la matriz orgánica. Es decir, la transcripción de AMBN comienza al inicio de la etapa secretora de la amelogénesis y cesa justo antes de la fase de maduración del esmalte, cuando la mayoría de la matriz proteica ha sido degradada y reemplazada por mineral. Esta regulación temporal garantiza que la ameloblastina cumpla su función únicamente mientras se está depositando y organizando el esmalte. Cabe destacar que, si bien la ameloblastina se considera una proteína típicamente “del esmalte”, algunas investigaciones han detectado su presencia fuera del epitelio ameloblástico en momentos muy tempranos del desarrollo dentario. En concreto, se ha observado expresión transitoria de ameloblastina en preodontoblastos (células mesenquimáticas precursoras de odontoblastos, productoras de dentina) durante las fases iniciales de la odontogénesis, así como la presencia de una isoforma de ameloblastina en la región donde inicia la formación del cemento radicular. Este hallazgo sugiere que la ameloblastina (o alguna de sus variantes) podría tener un papel breve y específico más allá del esmalte, posiblemente involucrada en la señalización entre el epitelio y el mesénquima al inicio de la formación de la raíz dental. No obstante, su función principal y sostenida se limita al esmalte en desarrollo, y fuera de ese contexto su expresión es muy reducida o pasajera.

Principios biológicos y científicos fundamentales

Funcionalmente, la ameloblastina desempeña roles esenciales en el desarrollo del diente, en particular en la formación del esmalte. Si bien su función exacta no está completamente dilucidada, numerosos estudios han establecido que esta proteína es un regulador clave durante la amelogénesis. La ameloblastina actúa en concertación con otras proteínas de la matriz del esmalte para guiar la diferenciación y actividad de los ameloblastos, y para orquestar la mineralización de la capa de esmalte. En términos generales, se cree que la ameloblastina controla la elongación y orientación de los cristales de hidroxiapatita que componen el esmalte, asegurando que crezcan de manera organizada y coherente durante el desarrollo dental. Así, contribuye a que el esmalte adquiera su estructura prismática característica y su elevada mineralización. También hay evidencia de que la ameloblastina promueve la diferenciación terminal de los ameloblastos: en presencia de esta proteína, las células ameloblásticas maduran adecuadamente, permanecen polarizadas y funcionales, y se reduce la incidencia de apoptosis prematura o de cambios regresivos en ellas. En resumen, la ameloblastina provee señales que ayudan a mantener a los ameloblastos en el estado correcto (secretor y polarizado) y dirige la formación ordenada del tejido de esmalte.

A diferencia de la amelogenina (que constituye el grueso de la matriz orgánica del esmalte y forma estructuras nanoesféricas que sirven de andamiaje), la ameloblastina no forma por sí misma la arquitectura principal de la matriz, sino que actúa como moduladora e intermediaria en la organización del esmalte. Por ejemplo, interacciona con otras proteínas específicas del esmalte, como la enamelina (otra glicoproteína de la matriz) y con proteinasas como MMP-20, para crear un entorno propicio donde los cristales de hidroxiapatita crezcan de manera ordenada y en la orientación adecuada. Esta interacción cooperativa asegura que el esmalte se deposite en capas bien definidas y con la estructura jerárquica de prismas (barras de esmalte) separadas por regiones interprismáticas. Un hallazgo interesante es la diferente localización de la ameloblastina intacta versus sus fragmentos durante la formación del esmalte: las porciones intactas de ameloblastina tienden a localizarse sobre la superficie de los prismas de esmalte, mientras que los fragmentos proteolíticos más pequeños se ubican principalmente en el espacio de la vaina entre el esmalte prismático e interprismático. Esta distribución diferencial sugiere que la ameloblastina ayuda a delimitar la frontera entre los prismas de esmalte y el material interprismático, contribuyendo a la correcta demarcación de la arquitectura en mosaico del esmalte. En conjunto, todas estas funciones posicionan a la ameloblastina como una pieza clave para lograr un esmalte homogéneo, resistente y organizado a nivel microscópico.

Desde un punto de vista de biología celular, la ameloblastina se considera actualmente una proteína matricelular multifuncional. Esto significa que, aparte de ser un componente del espacio extracelular, tiene actividad en la señalización celular y en la regulación del comportamiento de las células productoras del esmalte. De hecho, la ameloblastina cumple funciones análogas a las de una molécula de adhesión y señalización: ayuda a que los ameloblastos permanezcan adheridos al frente de esmalte en formación y envía señales que influyen en dichas células. Se ha demostrado que la ameloblastina posee dominios que se unen a receptores integrina en la membrana plasmática de los ameloblastos. Mediante esta unión, la proteína desencadena cascadas de señalización intracelular que refuerzan la adhesión de los ameloblastos a la lámina basal (y/o a la superficie del esmalte naciente) y regulan la organización del citoesqueleto de estas células secretoras. En consecuencia, la ameloblastina actúa como una molécula de adhesión célula-matriz: mantiene a los ameloblastos firmemente anclados mientras sintetizan esmalte y al mismo tiempo les envía estímulos bioquímicos para que conserven su estado diferenciado y polaridad. Las vías de señalización implicadas en estas funciones aún se investigan, pero se han asociado a la activación de rutas comunes en la regulación celular. Por ejemplo, la interacción de ameloblastina con las integrinas puede activar la vía de quinasa MAP extracelular regulada (vía MAPK/ERK), que interviene en la supervivencia y la diferenciación celulares. Asimismo, se han implicado rutas relacionadas con el factor RhoA (importante en la adhesión y organización del citoesqueleto) en la transmisión de señales originadas por la ameloblastina hacia el interior de la célula ameloblástica. También se ha propuesto que la ameloblastina podría influir en la expresión de genes de desarrollo dental (por ejemplo, genes de la familia Msx y otras vías morfogenéticas), modulando así la comunicación epitelio-mesénquima durante la organogénesis dentaria. En síntesis, la ameloblastina no solo forma parte del andamiaje extracelular, sino que participa activamente en la coordinación molecular del desarrollo del esmalte, asegurando que las células y la matriz interactúen de forma armoniosa.

Aunque la función de la ameloblastina se manifiesta principalmente en la formación del esmalte coronario, hay indicios de que podría tener funciones subsidiarias en otros procesos odontogénicos. Por ejemplo, durante la formación de la raíz dental, la ameloblastina aparece en la interfase donde los ameloblastos de la región cervical interactúan con el mesénquima dental para iniciar la formación del cemento. Esto apunta a un posible rol en la etapa temprana de cementogénesis o en la inducción del folículo dental para generar cementoblastos. Además, algunos estudios experimentales sugieren que la ameloblastina podría influir en la remodelación ósea: se ha detectado la presencia de AMBN (en niveles muy bajos) en tejidos óseos y se ha planteado que esta proteína actúe como un factor modulador en hueso, análogo a proteínas matricelulares del propio tejido óseo. Por ejemplo, en modelos in vitro se ha observado que añadir ameloblastina puede afectar la actividad de células óseas (osteoblastos y osteoclastos) e incluso promover la expresión de genes típicos de mineralización. Sin embargo, estas funciones más allá del diente no están aún confirmadas de manera concluyente y siguen siendo objeto de investigación. En cualquier caso, el reconocimiento de que la ameloblastina tiene múltiples facetas funcionales –desde regular la adhesión y diferenciación celular hasta estabilizar la estructura tisular– ilustra la complejidad de los mecanismos biológicos en la formación del esmalte y sugiere posibles implicaciones en otros contextos de la biología de tejidos duros.

Procedimientos clínicos asociados

En el ámbito clínico, la ameloblastina se relaciona principalmente con ciertas patologías del desarrollo dental y se aprovecha en técnicas diagnósticas e investigativas. Un ejemplo prominente es su vínculo con la amelogénesis imperfecta (AI), un trastorno hereditario en el cual el esmalte dental se forma de manera defectuosa. Se han identificado mutaciones en el gen AMBN como causantes de formas hereditarias de amelogénesis imperfecta. En estos casos, la ausencia o disfunción de la ameloblastina conduce a un esmalte anormal: típicamente muy fino (hipoplásico), de dureza reducida y a veces con alteraciones de color o textura (manchado, frágil). Las mutaciones de AMBN documentadas en la AI son poco frecuentes y generalmente se heredan con un patrón autosómico recesivo (ambas copias del gen deben estar mutadas para que se manifieste la enfermedad). La mayoría de los casos de amelogénesis imperfecta están causados por mutaciones en otros genes de proteínas del esmalte más abundantes, como AMELX (amelogenina) o ENAM (enamelina). No obstante, las variantes patogénicas en AMBN producen fenotipos clínicos muy similares, con esmalte de mala calidad y muy susceptible al desgaste o fractura. De hecho, la clasificación genética moderna de la amelogénesis imperfecta reconoce subtipos específicos asociados a AMBN (por ejemplo, AI de tipo I-E y tipo I-F, en la nomenclatura de subtipos clínico-genéticos). Desde el punto de vista del manejo del paciente, identificar una mutación en AMBN tiene importancia diagnóstica y pronóstica. En niños que presentan esmaltes anómalos de forma generalizada (hipoplasia del esmalte) sin causa ambiental aparente, se recomienda realizar estudios genéticos para confirmar si se trata de una amelogénesis imperfecta hereditaria. La secuenciación del gen AMBN – junto con otros genes asociados al esmalte – puede confirmar el diagnóstico molecular, lo cual ayuda a anticipar la evolución dental, planificar rehabilitaciones (por ejemplo, coronas protésicas para proteger dientes con esmalte débil) y ofrecer consejo genético a la familia sobre el riesgo de recurrencia en la descendencia.

Más allá de su implicación etiológica en enfermedades genéticas, la ameloblastina tiene aplicaciones en procedimientos de diagnóstico histológico y molecular en odontología. Dado que es una proteína específica del esmalte en formación, su detección es útil como marcador biomolecular para identificar tejido ameloblástico. En histopatología, se emplean anticuerpos contra ameloblastina para realizar técnicas de inmunohistoquímica en muestras de tejido dental. Por ejemplo, en cortes de germen dentario en desarrollo, la ameloblastina aparece marcada en la zona del esmalte en formación, confirmando la identidad de ameloblastos activos. De manera similar, en el estudio de tumores odontogénicos (neoplasias originadas de los tejidos formadores de dientes), la positividad para ameloblastina puede indicar que el tumor deriva de células del órgano del esmalte. Esto es relevante en lesiones como los ameloblastomas u otros tumores epiteliales odontogénicos, donde la inmunotinción de ameloblastina y otras proteínas del esmalte (amelogenina, enamelina, etc.) aporta información diagnóstica sobre la naturaleza del tumor. Incluso se han reportado hallazgos genéticos recientes que sugieren que alteraciones en AMBN podrían participar en la patogénesis de ciertos tumores odontogénicos; por ejemplo, en estudios genómicos de ameloblastomas y odontomas se han detectado mutaciones somáticas de AMBN, insinuando un posible rol de la vía de la ameloblastina en la proliferación tumoral odontogénica. Aunque esta línea de evidencia aún es preliminar, de confirmarse podría consolidar a la ameloblastina como un biomarcador odontológico no solo para tejidos normales en desarrollo sino también para ciertas patologías neoplásicas de origen dental.

En resumen, en la clínica odontológica actual la ameloblastina se considera tanto en el diagnóstico como en la comprensión de enfermedades del esmalte. La posibilidad de diagnóstico molecular de la amelogénesis imperfecta mediante la identificación de mutaciones en AMBN representa un avance significativo en odontología pediátrica y genética dental, permitiendo un abordaje más preciso de estos trastornos. Asimismo, la utilización de la ameloblastina como marcador en estudios histológicos e inmunodiagnósticos apoya la identificación de tejidos y lesiones derivadas del órgano del esmalte. Todo ello hace de la ameloblastina una molécula de gran interés clínico, que conecta la biología del desarrollo dental con la práctica diagnóstica.

Avances e innovaciones actuales

Debido a la importancia de la ameloblastina en la formación del esmalte, numerosos avances científicos han explorado su uso potencial en terapias y tecnologías innovadoras dentro de la odontología. Uno de los campos más activos es el de las terapias regenerativas periodontales y dentales. Las proteínas de la matriz del esmalte, incluida la ameloblastina, han sido incorporadas en materiales biomédicos con el fin de estimular la regeneración de tejidos duros. Por ejemplo, en periodoncia se utiliza un producto derivado de la matriz del esmalte (conocido como derivado de matriz del esmalte, EMD por sus siglas en inglés) obtenido del esmalte en desarrollo porcino, que contiene principalmente amelogenina pero también ameloblastina y otras proteínas minoritarias del esmalte. Este EMD se aplica en defectos periodontales (pérdida de hueso y ligamento alrededor de dientes) para fomentar la regeneración de los tejidos de soporte del diente. Estudios han demostrado que las proteínas del EMD, entre ellas la ameloblastina, pueden estimular la formación de nuevo cemento radicular, hueso alveolar y fibras periodontales, mejorando la recuperación de estructuras perdidas a causa de enfermedad periodontal. La ameloblastina en particular parece actuar como una molécula señalizadora en este contexto: evidencia experimental sugiere que funciona de manera similar a un factor de crecimiento, promoviendo la proliferación celular y la diferenciación de células progenitoras hacia células formadoras de tejido mineralizado. Incluso se ha observado que puede tener efectos beneficiosos sobre las células epiteliales gingivales, modulando la respuesta de los tejidos blandos durante la cicatrización periodontal. Todo esto ha posicionado a la ameloblastina y sus proteínas afines como componentes valiosos en biomateriales regenerativos ya empleados en clínica, y ha motivado la investigación para optimizar su uso.

En el ámbito de la ingeniería de tejidos dentales, la ameloblastina continúa siendo objeto de intensa investigación. Un desafío histórico en odontología ha sido la imposibilidad de regenerar el esmalte perdido, ya que tras la erupción no hay células capaces de volver a fabricar esmalte. Por ello, científicos exploran estrategias para inducir artificialmente la formación de esmalte empleando células madre y señales moleculares apropiadas. En este contexto, la ameloblastina se estudia como parte de los factores necesarios para inducir a ciertas células a comportarse como ameloblastos. Por ejemplo, se han realizado experimentos con células madre mesenquimales de la pulpa dental humana, cultivándolas en presencia de matrices extracelulares bioactivas, logrando que estas células expresen marcadores propios de ameloblastos diferenciados. Notablemente, tras la estimulación adecuada, las células madre de pulpa comienzan a producir proteínas del esmalte tales como amelogenina, enamelina, tuftelina ¡y ameloblastina!scielo.clscielo.cl. Este resultado sugiere que es posible reprogramar células adultas para que sinteticen matriz de esmalte depositando sus componentes característicos. Si bien aún no se ha conseguido generar un esmalte totalmente organizado in vitro, estos avances acercan la posibilidad de bioingeniería de esmalte, donde combinaciones de células madre y moléculas señalizadoras (incluida la ameloblastina) podrían utilizarse para reparar defectos del esmalte en pacientes en el futuro. Además, la ameloblastina se ha investigado con células madre de otros orígenes (por ejemplo, células madre epiteliales o incluso células madre pluripotentes inducidas) en intentos de obtener líneas celulares ameloblásticas, con resultados alentadores en cuanto a expresión génica y formación de tejido mineralizado organizado.

Otra línea de innovación es la incorporación de ameloblastina en biomateriales y biocerámicas funcionalizadas. Dado que esta proteína tiene dominios que se unen al calcio y a superficies minerales, los investigadores han probado añadir ameloblastina (o fragmentos peptídicos derivados de ella) a materiales sintéticos para mejorar su integración con el diente y dirigir la remineralización. Por ejemplo, se están desarrollando recubrimientos bioactivos para restauraciones dentales (selladores de fisuras, resinas compuestas) que incluyen porciones recombinantes de ameloblastina en su formulación. La idea es que, al liberar localmente secuencias de ameloblastina, estos materiales podrían fomentar una deposición más organizada de minerales sobre la superficie dental, imitando el proceso natural de maduración del esmalte. De igual modo, se exploran andamios tridimensionales (scaffolds) de hidroxiapatita o otros compuestos cerámicos impregnados con ameloblastina, con la intención de promover la colonización por células ameloblásticas y la formación de un esmalte artificial sobre dichos andamios. Aunque estas aproximaciones están en fases experimentales, representan pasos hacia terapias restaurativas de próxima generación, donde en lugar de simplemente rellenar una cavidad con un material inerte, se buscaría regenerar tejido de esmalte verdadero mediante la estimulación biológica proporcionada por moléculas como la ameloblastina.

Los hallazgos recientes de investigación básica también amplían el panorama de aplicaciones potenciales de la ameloblastina. Sorprendentemente, como se mencionó, esta proteína (junto con la amelogenina) no se limita estrictamente al esmalte, sino que se ha detectado en trazas en otros tejidos. Por ejemplo, en estudios con animales adultos se halló expresión de Ambn (gen de ameloblastina) en el hueso mandibular y algunos tejidos blandos, lo que sugiere que pequeñas cantidades de ameloblastina podrían difundirse fuera del esmalte y actuar en el entorno óseo local. Diversos experimentos han examinado los efectos de la ameloblastina en células óseas: por ejemplo, se ha visto que puede aumentar la proliferación de pre-osteoblastos y modular la actividad de osteoclastos, influyendo así en la formación y resorción ósea. Una revisión de estudios experimentales recientes indica que las proteínas del esmalte (amelogenina y ameloblastina principalmente) son capaces de modular la diferenciación osteogénica, aumentando la expresión de genes marcadores de hueso como RUNX2, fosfatasa alcalina u osteocalcina, e involucrando vías de señalización del desarrollo óseo como Wnt y MAPK/ERK. Estos resultados apuntan a un potencial osteoinductor de la ameloblastina, lo que abre interesantes posibilidades: por ejemplo, podría utilizarse para mejorar la integración ósea de implantes dentales o en la reparación de defectos óseos maxilofaciales, aprovechando su capacidad para estimular células formadoras de hueso. Si bien aún no existen aplicaciones clínicas directas de la ameloblastina en estos campos, la evidencia acumulada respalda su consideración como una molécula bioactiva con efectos más allá del esmalte.

En conclusión, la ameloblastina es una proteína emblemática en odontología que, por su papel en la formación del esmalte, ha trascendido el ámbito puramente descriptivo para convertirse en objeto de innovación biomédica. Los avances actuales van desde comprender a fondo su estructura y funciones (gracias a enfoques interdisciplinarios de biología molecular, genética y bioquímica) hasta aprovechar ese conocimiento en nuevos biomateriales y terapias regenerativas. Así, la ameloblastina funciona como un puente entre la ciencia básica –explicando cómo se forma el tejido más duro del cuerpo humano– y la práctica clínica, inspirando estrategias para diagnosticar y tratar afecciones dentales de origen genético, e incluso para intentar regenerar partes del diente que antes se creían irreemplazables. Con investigaciones en curso y una comprensión cada vez mayor de sus múltiples roles biológicos, la ameloblastina sigue siendo un campo fértil de descubrimiento, con la promesa de contribuir a una odontología más preventiva, reparativa y biologizada en el futuro cercano.